A formação do complexo enzima-substrato exige uma quantidade de energia

Como se forma o complexo enzima-substrato?

A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica). O substrato entra no sítio de ativação da enzima, formando o complexo enzima-substrato. A reação então ocorre, convertendo o substrato em produtos e formando um complexo produtos e enzima.

O que é substrato em enzima?

Molécula sobre a qual atua uma enzima. Uma enzima atua sobre o substrato, combinando-se com ele e ativando-se de tal modo que o substrato sofre uma alteração química posterior, ao mesmo tempo que deixa de se combinar com a enzima.

Como são formadas as enzimas?

Tal como todas as proteínas, as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional. Cada sequência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específicas.

Por que a enzima e específica ao substrato?

Considera-se que a especificidade da enzima ocorre pela complementaridade existente entre o substrato e a forma do sítio ativo. Anteriormente, considerava-se que a enzima e o substrato complementavam-se de maneira rígida, sendo esse modelo conhecido como “chave-fechadura”.

O que se entende por enzimas?

Enzima é um elemento orgânico celular que, na maioria das vezes, é proteína, salva raras exceções em que são ácidos nucleicos (riboenzimas). Elas servem como catalisadores biológicos nas reações químicas do nosso organismo, aumentando a velocidade dos processos metabólicos.

Qual é o substrato de uma enzima?

• É o conjunto formado por uma enzima específica e um substrato específico. Para cada enzima há um substrato específico, ou seja, o substrato que se "encaixa" em uma determinada enzima não se "encaixa" em outra. Palavras-chave: chave-fechadura, especificidade, proteínas, metabolismo, energia de ativação, coenzima, centro ...

Quais são as estruturas secundárias de uma enzima?

• Na formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima (não esqueça que as enzimas são proteínas), acabam surgindo certos locais na molécula que servirão de encaixe para o alojamento de um ou mais substratos, do mesmo modo que uma chave se aloja na fechadura.

Quais enzimas diminuem a energia de ativação do substrato?

• Finalmente, algumas enzimas diminuem as energias de ativação ao participar, elas mesmas, da reação química. Ou seja, resíduos do sítio ativo podem formar ligações covalentes temporárias com as moléculas do substrato como parte do processo de reação.

Quando se inicia o mecanismo de atuação da enzima?

• O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato. é formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz, liberando os produtos da reação a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reação.

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Universidade Federal de Goiás
Escola de Engenharia Civil e Ambiental
Engenharia Ambiental e Sanitária
Caiene Reinier Freitas Alvarenga | 201703495
Atividade 2 | Bioquímica
QUESTÃO 1. Algumas enzimas, como as quinases, são reguladas por modificações covalentes
(reversíveis) em um ou mais dos resíduos de aminoácidos da molécula da enzima. No caso das
quinases, o grupo modificador é o fosforil. 
As proteínas quinases são enzimas que catalisam a fosforilação de proteínas através da
transferência de um grupo fosforila de ATP e, em casos excepcionais, de GTP, para treonina,
serina (quinase específica para Ser/Thr) ou resíduos de tirosina (quinase específica para Tyr)
(FIGURA 1). A fosforilação destes resíduos é responsável por estímulos extracelulares e
intracelulares, que fornecem um mecanismo altamente eficiente para o controle da atividade de
proteínas.
A fosforilação é, provavelmente, o tipo de modificação regulatória mais importante. Estima-se que
um terço de todas as proteínas de uma célula eucariótica seja fosforilado de modo que um ou,
mais frequentemente, vários eventos de fosforilação são parte de quase todos os processos
regulatórios. Algumas proteínas tem vários e poucas tem dezenas de sítios de fosforilação. 
A ligação de grupos fosforil a resíduos de aminoácidos específicos de proteínas é catalizada por
proteínas quinases. Nessas reações, o grupo Ɣ-fosforil provindo de um nucleotídeo trifosfato
(geralmente ATP) é transferido para um determinado resíduo de Ser, Thr ou Tyr (ocasionalmente
também His) da proteína-alvo. Isso introduz um grupo carregado volumoso em uma região da
proteína que é apenas moderadamente polar. Os átomos de oxigênio do grupo fosforil podem
formar ligações de hidrogênio com um ou mais grupos da proteína, normalmente grupos amida do
esqueleto peptídico no começo de hélices αlfa ou com o grupo guanidino carregado dos resíduos
de Arg. As duas cargas negativas de uma cadeia lateral fosforilada também podem repelir
resíduos carregados negativamente (Asp ou Glu) das redondezas. Quando a modificação da
cadeia lateral se localiza em uma região da enzima que seja crítica para estrutura tridimensional
da enzima a fosforilação pode ter efeitos drásticos sobre a conformação e, portanto, sobre a
ligação com o substrato e a catálise. A remoção dos grupos fosforil dessas proteínas é catalisada
por proteína-fosfatases. A FIGURA 2 é um esquema simplificado do processo descrito
anteriormente.
FIGURA 2. CICLO FOSFORILAÇÃO-DESFOSFORILAÇÃO
QUESTÃO 2. A compreensão dos mecanismos completos da ação de enzimas purificadas requer
a identificação de todos os substratos, cofatores, produtos e reguladores. Sobretudo, necessita do
conhecimento (1) da sequência temporal na qual são formados os intermediários ligados à
enzima, (2) da estrutura de cada intermediário e de cada estado de transição, (3) das velocidades
da interconversão entre os intermediários, (4) da relação entre a estrutura da enzima e de cada
intermediário e (5) da contribuição energética de todos os grupos reagentes que interagem com os
complexos intermediários e com os estados de transição. Então, provavelmente não há enzima da
qual se tenha um conhecimento que englobe todos esses requisitos.
Quando uma enzima age sobre um substrato, a primeira fase compreende a formação do
complexo enzima-substrato (ES). A enzima liga-se ao substrato em um local específico, através do
seu sítio ativo. Durante algum tempo, a enzima age sobre o substrato formando o produto e sendo
liberada intacta para poder unir-se a outra molécula de substrato. A ação enzimática pode ser
assim esquematizada:
Enzima + Substrato ↔ Complexo E-S → Produto + Enzima
A velocidade de uma reação enzimática depende de uma variedade de fatores como:
concentração da enzima, concentração do substrato, temperatura da reação, pH do meio, força
iônica e presença de ativadores e inibidores. Há enzimas que necessitam da ação de um
coenzima (cofator) para poderem atuar sobre o substrato. Geralmente, as coenzimas são
moléculas pequenas, não protéicas, termo-estáveis, derivadas principalmente de vitaminas B1 e
B6, dos nucleotídeos NADH e NADPH, etc. As reações enzimáticas requerendo NADH e NADPH
como coenzimas são bastante empregadas em análises clínicas. De uma maneira geral, as
enzimas são medidas através de suas atividades catalíticas e os resultados de tais determinações
são expressos em termos da quantidade de atividade presente em determinado volume ou massa
da amostra. A unidade de atividade é a medida da velocidade em que a reação se realiza, por
exemplo, a quantidade de substrato consumido ou a quantidade de produto formado em uma
unidade de tempo. De acordo com a Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de
Bioquímica (IUB), uma unidade de uma enzima - Unidade Internacional (U) - é a quantidade de
enzima que catalisa a transformação de 1 micromol de substrato por minuto, nas condições
padrão por ela recomendadas. Portanto, a atividade catalítica não se refere à quantidade ou ao
peso da enzima, porque ainda não é possível purificar a grande maioria das enzimas. A atividade
específica é entendida como sendo a atividade por unidade de peso da proteína. 
As análises incluem: (1) os métodos que determinam a quantidade de substrato não consumido
através de uma reação adequada; (2) os métodos que determinam a quantidade de produto
formado através de uma reação apropriada; (3) metodologias baseadas no princípio de que as
formas reduzidas dos coenzimas NADH e NADPH absorvem energia na faixa ultravioleta do
espectro eletromagnético radiante, enquanto que as formas oxidadas NAD+ e NADP+ não
apresentam essa absorção. Deste modo, o sistema de dosagem acompanha a transformação da
forma oxidada para a reduzida ou vice-versa do coenzima participante da reação. Como a reação
química envolvida é estequiométrica, para cada mol de substrato consumido um mol de coenzima
será oxidado ou reduzido. Assim, a diminuição ou o aumento da absorbância medido por minuto
(A/min) é diretamente proporcional à atividade da enzima; (4) metodologias baseadas em
imunoensaios: fluorescência, enzimaimunoensaio, como radioimunoensaio, luminescência,
quimioluminescência, eletroforese, contraimunoeletroforese e eletrofocalização podem também
ser aplicados na determinação das enzimas e isoenzimas e (5) métodos otimizados, propostos
pela Associação Alemã para a Química Clínica com o objetivo de se obter resultados comparáveis
nas determinações enzimáticas. Apresentam uma sensibilidade elevada e excelente
reprodutibilidade. As condições da reação como temperatura, tipo e concentração do tampão, pH
das soluções, concentração do substrato, concentração do coenzima, presença de cofatores e
efetores são todas padronizadas. 
Em toda determinação enzimática deve-se ter conhecimento dos fatores que afetam a velocidade
da reação, a saber:
1. Tempo de reação estipulado pela metodologia: o tempo ótimo da reação é característico para
cada ensaio e deve ser rigorosamente obedecido pelo analista;
2. pH ótimo da reação: cada enzima apresenta um pH ótimo para a sua ação catalítica, o qual
facilita a interação química entre a enzima e o substrato para a formação do complexo E-S. As
reações enzimáticas têm que ser realizadas sob rigoroso controle do pH estabelecido pela
metodologia;
3. Temperatura da reação: a formação do complexo E-S exige uma quantidade de energia em
forma de calor para se completar. A temperatura ótima para a maioria das enzimas oscila em torno
de 37 C. O analista deve obedecer a temperatura estipulada na metodologia;
4. Concentração do substrato: nas reações enzimáticas, a velocidade da reação aumenta.
QUESTÃO 3. 
Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além

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Como ocorre a formação do complexo enzima

Qual o modelo que melhor explica a formação do complexo enzima

Como a enzima age no substrato?

Quais são os requisitos para o bom funcionamento de uma enzima?