As ligações peptídicas são ligações covalentes entre aminoácidos formadas através:

Antes de resolver estes exercícios sobre os aminoácidos, relembre a estrutura dessas moléculas orgânicas e a biomolécula formada pelo encadeamento dessas estruturas. Publicado por: Vanessa Sardinha dos Santos

Os aminoácidos são moléculas orgânicas que formam as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos. Analise as alternativas a seguir e marque aquela que indica o nome da biomolécula formada pela união dos aminoácidos.

a) Lipídios.

b) Carboidratos.

c) Ácidos nucleicos.

d) Proteínas.

e) Sais minerais.

Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono (carbono alfa) ao qual se ligam um átomo de hidrogênio, um grupo carboxila, um grupo amina e um grupo chamado de -R. Sobre a estrutura dos aminoácidos, marque a alternativa incorreta:

a) O hidrogênio e o grupo carboxila e amina sempre são encontrados em um aminoácido.

b) O grupo -R é responsável por diferenciar os 20 aminoácidos existentes.

c) O que determina a estrutura, tamanho e solubilidade de um aminoácido é o grupo carboxila.

d) Na glicina, o grupo -R é outro átomo de hidrogênio.

Os aminoácidos ligam-se por meio de ligações peptídicas, que ocorrem

a) entre o grupo carboxila de um aminoácido e o hidrogênio de outro.

b) entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro.

c) entre o hidrogênio de um aminoácido e o hidrogênio de outro.

d) entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo -R de outro.

e) entre o grupo -R de um aminoácido e o grupo amina de outro.

Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não essenciais. O primeiro grupo relaciona-se com aminoácidos que não são produzidos pelo nosso organismo, devendo ser, portanto, adquiridos na alimentação. Todos os aminoácidos abaixo são essenciais, com exceção da(o):

a) isoleucina.

b) triptofano.

c) lisina.

d) valina.

e) tirosina.

Os aminoácidos são moléculas orgânicas bastante importantes para os seres vivos. A respeito dos aminoácidos, marque a alternativa correta:

a) Os aminoácidos são formados por um carbono central alfa que se liga a um grupo carboxila, um grupo amina, um grupo -R e um átomo de oxigênio.

b) Existem apenas 20 tipos de aminoácidos, que dão origem a mais de 100 mil proteínas diferentes.

c) Os aminoácidos essenciais são aqueles produzidos pelo próprio organismo.

d) A valina é um exemplo de aminoácido não essencial.

e) Os aminoácidos ligam-se por meio de ligações peptídicas para formar os ácidos nucleicos.

respostas

Alternativa “d”. As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos organismos vivos e são formadas por unidades denominadas de aminoácidos.

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Alternativa “c”. O que determina a estrutura, tamanho e solubilidade de um aminoácido é o grupo -R, que é diferente em cada um dos 20 aminoácidos existentes.

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Alternativa “b”. Os aminoácidos ligam-se por meio de ligações peptídicas, que acontecem sempre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro. São essas ligações que originam as proteínas.

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Alternativa “e”. A tirosina é um aminoácido não essencial, pois pode ser produzida pelo organismo.

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Alternativa “b”. A alternativa “a” está incorreta porque os aminácidos são formados por um carbono central alfa que se liga a um grupo carboxila, um grupo amina, um grupo -R e um átomo de hidrogênio. A alternativa “c” está incorreta porque os aminácidos essenciais não são sintetizados por humanos. A alternativa “d” está errada porque a valina é um aminoácido essencial. Por fim, a alternativa “e” está incorreta porque os aminoácidos dão origem às proteínas.

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Leia o artigo relacionado a este exercício e esclareça suas dúvidas

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, libertando uma molécula de água (H2O). Isto é, uma reação de síntese por reação de condensação que ocorre entre moléculas de aminoácidos.

A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e a grupo funcional resultante é uma amida . Polipeptídeos e proteínas são cadeias de aminoácidos presas por ligações peptídicas. A espinha dorsal do PNA (quimicamente similar ao DNA e RNA) também é mantido por este tipo de ligação.

A ligação C-N tem um caráter parcial de dupla ligação, com o átomo de N alcançando uma carga positiva parcial e o O uma carga negativa parcial, não permitindo que a molécula normalmente gire sobre esta ligação. O arranjo inteiro dos quatro átomos C,O,N,H da ligação peptídica assim como os dois carbonos vicinais da ligação é uma estrutura planar. Esta ordenação planar rígida é o resultado da estabilização por ressonância da ligação peptídica. Por isso, o esqueleto resultante é uma série de planos sucessivos separados por grupos metilenos substituídos. Isso impõem restrições importantes no número de conformações que uma proteína pode adotar.

O nitrogênio faz apenas 3 ligações covalentes , mas carrega uma molécula de hidrogênio parcialmente, sendo desprotonado na ligação pepitidica, formando com a hidroxila a molécula de H2O

Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise (adição de água). Em determinadas condições e na presença de água, ocorre a quebra destas ligações espontaneamente com libertação de aproximadamente 10 kJ/mol de energia livre, porém o processo é extremamente lento. Em organismos vivos, o processo é facilitado pelas enzimas. Os organismos vivos também empregam enzimas para formar os peptídeos; este processo requer energia. O comprimento de onda de absorção para uma ligação peptídica é de 220-280 nm.

Formação da ligação peptídica[editar | editar código-fonte]

A ligação é o resultado da reação entre a função ácido carboxílico (COOH) com a amina (NH2), como um produto secundário com uma molécula de água (H2O).

A ligação peptídica é fundamental na formação de péptidos, de polipéptidos e de proteínas. Após a formação da ligação peptídica, uma extremidade transporta um grupo amina livre - o N - ou de terminal amino e o outro um grupo carboxilo - o C - ou carboxilo-terminal.[1]

Configurações da ligação peptídica[editar | editar código-fonte]

A ligação peptídica pode existir em duas configurações: cis e trans. No entanto, na forma cis, as cadeias laterais dos átomos de carbono de resíduos adjacentes, interferem uns com os outros, porque ocorre impedimento estereoquímico, a razão cis / trans é da ordem de 1:1000. Uma notável exceção a esta regra é a prolina, onde a forma atípica do grupo lateral faz com que a configuração cis seja mais acessível.[1]

Propriedades da ligação peptídica[editar | editar código-fonte]

• Estabilidade

As estruturas limitam a forma de ressonância. A ligação peptídica é estabilizada por efeito mesomérico e não pode sofrer uma rotação livre, uma propriedade muito importante para determinar a conformação tridimensional de cadeias polipeptídicas. Isto implica ressonância da ligação peptídica. Nesta estrutura, segue-se que os dois grupos R aminoácidos são alternados em cada lado da ligação peptídica.[1]

• Os comprimentos e ângulos

O comprimento de uma ligação peptídica é 1,33 Å = 133 pm (= 1,33.10-10 m). É menor do que uma única ligação regular, mas mais do que uma ligação dupla.[2]

Referências

1. ↑ a b c The Chemical News, julho de 2002
2. ↑ The Chemical News , julho de 2002

Como se formam as ligações peptídicas?

Como os aminoácidos se ligam para formar os peptídeos?

Qual e o nome da ligação entre aminoácidos na formação de peptídeos?

Como são formados os peptídeos?